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タイトル: 常温性菌核病菌 Sclerotinia sclerotiorum 由来のポリガラクツロナーゼⅠの単離
その他のタイトル: Isolation of polygalacturonase Ⅰ from the culture of the mesophilic white mold Sclerotinia sclerotiorum
著者: 高橋, 裕司
井熊, 武志
匂坂, 慶子
斉藤, 泉
髙澤, 俊英
TAKAHASHI, Yuji
IKUMA, Takeshi
SAGISAKA, Keiko
SAITO, Izumi
TAKASAWA, Toshihide
キーワード: Sclerotinia sclerotiorum
常温菌
菌核病菌
ポリガラクツロナーゼ
細胞壁分解酵素
mesophile
white mold
polygalacturonase
cell wall degrading enzyme
発行日: Dec-2002
出版者: 帯広畜産大学
引用: 帯大研報
誌名: 帯広畜産大学学術研究報告. 自然科学
Research bulletin of Obihiro University. Natural science
巻: 23
号: 1
開始ページ: 7-17
抄録: CM-Toyopearl陽イオン交換カラムクロマトグラフィーおよびSephacryl S-200ゲルろ過カラ ムクロマトグラフィーによって、常温性菌核病菌Sclerotinia sclerotiorumの20℃培養抽出物 のポリガラクツロナーゼ活性画分からポリガラクツロナーゼⅠを単離した。ポリガラクツ ロナーゼⅠ精製標品(P4-4-2)の比活性は3 662U/mgであり、粗抽出液から全体として116倍に 精製した。精製標品はポリアクリルアミドゲル電気泳動によって、均一であることが示さ れた。また、SDS存在下ポリアクリルアミドゲル電気泳動によって本酵素の分子質量は 39.8±1.10kDa(S.E.)、さらに等電点電気泳動によって本酵素の等電点はpH8.70と見積もられた。 Polygaracturonase􀑏has been isolated from the mesophilic white mold Sclerotinia Sclerotiorum by cation-exchange chromatography on a column of CM-Toyopearl followed by gel filtration on a column of Sephacryl S-200. Purified enzyme preparation(P4-4-2) had a specific activity of 3 662 units per mg of protein, that is, 116-fold purification over the crude extract of the wheat bran culture of the mesophilic fungus S. sclerotiorum. The purified enzyme was determined to be homogeneous by nondenaturing polyacrylamide gel electrophoresis. The molecular mass of the enzyme was estimated to be 39.8±1.1kDa(S.E.) by the polyacrylamide gel electrophoresis in the presence of sodium dodecyl sulfate, and its isoelectric point was estimated to be pH 8.70 by isoelectric focusing polyacrylamide gel electrophoresis.
URI: http://ir.obihiro.ac.jp/dspace/handle/10322/106
ISSN: 1347-6556
出現コレクション:02003学術研究報告(紀要)

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